Groupe de Recherche Cecioni Glycochimie et Glycomique chimique
Groupe de Recherche Cecioni

Nos recherches

Notre groupe de recherche développe des outils chimiques pour accélérer les découvertes dans le domaine des glycosciences. Notre recherche se base sur des approches multidisciplinaires qui englobent la chimie (synthèse organique, glycochimie), la biochimie (cinétique enzymatique, ingénierie de protéines) ainsi que la glycobiologie (biologie quantitative en cellule vivante, perturbation du glycome). 

Notre but est de proposer des stratégies chimiques qui peuvent être déployées dans un environnement physiologiquement pertinent pour (1) faciliter l’étude des interactions glycanes-protéines, (2) améliorer notre compréhension de la régulation des enzymes en charge des glycanes et (3) révéler les altérations du glycome dans les processus pathologiques.

Sur le long terme, notre ambition est le développement d’outils de recherche innovants qui sont utiles à la communauté de chercheurs pour accélérer les études fondamentales et translationnelles, par exemple au travers de nouvelles technologies de diagnostique ou de la découverte de perturbateurs pharmacologiques.

Chimie biologique des interactions glycanes-protéines

Analyser et comprendre les interactions glycanes-protéines dans leur environnement physiologique demeure particulièrement difficile. Pour de nombreuses protéines reconnaissant les glycanes (lectines), les ligands glycoconjugués endogènes sont inconnus. En outre, l’existence de domaines, ou de lectines, encore non-identifiés reste une question de première importance.

Les approches biochimiques classiques ne permettent pas de capturer et de caractériser les interactions glycanes-protéines à la surface des cellules. Notre groupe travaille sur des sondes chimiques et des stratégies de chimie biologique qui pourraient apporter des solutions aux limites des technologies actuelles. 

Sondes chimiques pour l'enzymologie des glycanes

Dans la cellule, un réseau dynamique d’enzymes est responsable de l’assemblage, la maintenance et le recyclage des glycanes. Nombre de ces enzymes sont considérées comme des cibles thérapeutiques viables, soit par l’inhibition de leur activité, soit au travers de chaperones pharmacologiques. 

Par l’utilisation de concepts de chimie biologique, nous synthétisons des sondes qui permettent la mesure quantitative de l’activité enzymatique endogène, directement dans son milieu cellulaire. Ces avancées fournissent d’importants outils pour faciliter la découverte de perturbateurs pharmacologiques, mais ils permettent également de clarifier le rôle de certaines enzymes dans des processus pathologiques.

Outils chimiques pour la perturbation des interactions glycanes-protéines

Le nombre de molécules disponibles pour moduler les interactions glycanes-lectines demeure très faible, même dans le cas de cibles cliniques prometteuses. Nous nous intéressons à la conception, au criblage et à la synthèse de glycomimétiques pour perturber les interactions glycanes-lectines.

L’identification d’antagonistes de ces associations non-covalentes possède généralement un potentiel translationnel important, mais ces molécules seraient également très utiles en tant qu’outils de recherche pour élucider les rôles biologiques d’une interaction spécifique dans les systèmes vivants. Enfin, l’altération indirecte des structures chimiques des glycanes peut aussi moduler la reconnaissance glycane-lectine et ces approches constituent d’importantes avancées dans le domaine.